Pristupačnost
Pozivamo sve nastavnike i studente Kemijskog i Biološkog odsjeka Prirodoslovno-matematičkog fakulteta Sveučilišta u Zagrebu i ostale zainteresirane!
Upoznajte BIOCentar – mjesto inovacija, istraživanja i suradnje znanosti i gospodarstva!
Kada: 14. svibnja 2025. u 14 sati
Gdje: predavaonica P1, Zgrada Kemije, Horvatovac 102a, Zagreb
Dođite i saznajte više o našim projektima, istraživačkim mogućnostima i suradnjama. BIOCentar nudi jedinstvene resurse i podršku za studente i nastavnike u njihovim istraživačkim aktivnostima.
Saznajte kako možete sudjelovati u našim programima, biti dio inovativnih projekata i istraživanja i iskoristiti sve prednosti koje BIOCentar pruža! Ne propustite priliku za umrežavanje i razmjenu ideja!
Za više informacija, posjetite našu stranicu: BIOCentar
PMF u suradnji s HDBMB-om i FEBS-om organizira međunarodni znanstveni skup FEBS Special Meeting "Expanding frontiers in aminoacyl-tRNA synthetase research", koji će se održati u Dubrovniku od 28. rujna do 3. listopada 2025.
Uzbudljiv program skupa prikazat će vrhunska znanstvena istraživanja u području aminoacil-tRNA-sintetaza i srodnim prodručjima, uključujući inženjerstvo genetskog koda, dizajn i razvoj novih lijekova i terapija, genetske bolesti, staničnu signalizaciju, biosintezu i razgradnju proteina, sistemsku biologiju, evoluciju, biomedicinu.
Tematika koju skup pokriva od važnosti je i za ljudsko zdravlje i medicinu, te će biti organizirana posebna sekcija i okrugli stol s pacijentima, kliničarima i znanstvenicima. Posebno su dobrodošli mladi znanstvenici koji se mogu prijaviti za stipendije za sudjelovanje. Posebnost skupa je ručak na kojem će mladi istraživači prodiskutirati planiranje svojih karijera kroz razgovore s vrhunskim svjetskim znanstvenicima.
Važni datumi:
13. travnja 2025. - rok za prijave za FEBS YTF, trans-YTF i AARS stipendije
20. travnja 2025. - rok za predaju sažetaka za usmena izlaganja i ranu registraciju
15. kolovoza 2025. – rok za predaju sažetaka i kasnu registraciju
Napominjemo da kotizacija uključuje troškove smještaja i svih obroka.
Poštovani studenti, kolegij Stručna praksa ima za cilj povezati studente/ice s potencijalnim budućim poslodavcima. Popis poslodavaca dostupan je ovdje.
U ljetnom semestru akademske godine 2024/2025 kolegij Stručna praksa moguće je upisati do 31.5.2025.
Stručnu praksu nije moguće započeti:
• prije upisa kolegija Stručna praksa;
• prije prijave studenta/ice u online sustav za stručnu praksu;
• prije prijave novog poslodavca Karijernom centru;
• prije objave oglasa poslodavca u online sustavu;
• prije prijave na oglas poslodavca u online sustavu.
Stručnu praksu potrebno je završiti i evidentirati u online sustavu za stručnu praksu najkasnije do 15.9.2025., kako biste bili sigurni da će dokumentacija biti pravovremeno potvrđena.
Više informacija možete pronaći na poveznici ili direktnim obraćanjem izv. prof. dr. sc. Jani Pisk i izv. prof. dr. sc. Nikoli Bregoviću.
Za studente s invaliditetom postoji mogućnosti korištenja usluge ZET prijevoza prilagođenim vozilom za osobe s invaliditetom u ak. god. 2024./2025., prema informacijama u nastavku. Način obavljanja ove usluge reguliran je Pravilnikom o prijevozu osoba s invaliditetom Zagrebačkog električnog tramvaja d.o.o.
Na temelju Pravilnika, prijevoz ZET-a prilagođenim vozilom može koristiti osoba s invaliditetom koja se kreće uz pomoć invalidskih kolica te ima prebivalište u Gradu Zagrebu i pratitelj uz preporuku Gradskog ureda za socijalnu zaštitu, zdravstvo, branitelje i osobe s invaliditetom Grada Zagreba. Studenti s invaliditetom koji ispunjavaju uvjete i zainteresirani su za korištenje ove usluge trebaju se javiti Uredu za studente s invaliditetom Sveučilišta u Zagrebu na uredssi@unizg.hr, Ured zatim dokumentaciju potrebnu za realizaciju ovoga prava dostavlja nadležnom Gradskom uredu. Za sve dodatne informacije studenti se mogu obratiti i putem tel. 01 4564 405, mob. 099 4593 578 ili osobnim dolaskom u Studentsko naselje "Stjepan Radić", Jarunska 2 (prizemlje 12. paviljona).
Znanstvenici Kemijskog odsjeka Alojzije Brkić, Vladimir Zanki, Željka Car, Vesna Petrović Peroković, Aleksandra Maršavelski i Ita Gruić Sovulj u suradnji s Jagodom Jablonskom s Weizmann Institute of Science, Rehovot, Izrael, te Marcom Leibundgutom i Nenadom Banom s ETH, Zürich, Švicarska, objavili su rad Antibiotic hyper-resistance in a class I aminoacyl-tRNA synthetase with altered active site signature motif u prestiženom časopisu Nature Communications (IF: 16.6).
Aminoacil-tRNA-sintetaze su ključni enzimi prijenosa genetičke informacije koji povezuju pripadan par aminokiseline i tRNA u procesu biosinteze proteina. Dijele se u dva evolucijski neovisna razreda, I i II. Katalitičke domene pripadnika istog razreda posjeduju izuzetno visoko očuvane katalitičke motive koji klasificiraju navedene domene.
Izoleucil-tRNA-sintetaza (IleRS) je enzim razreda I koji kontrolira ugradnju izoleucina u proteine. Postoje dva tipa IleRS kod bakterija; IleRS1 inhibiran je prirodnim antibiotikom mupirocinom, dok je za inhibiciju enzima IleRS2 potrebna minimalno 1000-puta veća koncentracija mupirocina u odnosu na tip 1. Iz navedenog razloga, posjedovanje gena koji kodira IleRS2 donosi bakteriji rezistenciju na mupirocin i neki patološki mikroorganizmi, poput meticilin-rezistentnog Staphylococcus aureus, postižu mupirocinsku rezistenciju zaprimajući gen za IleRS2 na plazmidu.
U sklopu ovog rada otkriveno je da u prirodi, uz kanonske IleRS2, postoje IleRS2 koje imaju promijenjen ključni katalitički motiv (HIGH; histidil-izoleucil-glicil-histidin) karakterističan za sve aminoacil-tRNA-sintetaze razreda I. Promjena tog motiva nije bila do sada uočena, a budući da motiv predstavlja srž očuvanog katalitičkog mjesta nije se ni smatrala prihvatljivom. Naši rezultati su pokazali da promjena motiva HIGH kod IleRS2 doprinosi hiper-rezistenciji na mupirocin, iznenađujuće, bez smanjenja katalitičke efikasnosti enzima. Posve suprotno, kada smo metodama genetičkog inženjerstva promijenjeni motiv uveli u IleRS1, dobili smo inaktivan enzim.
Riješene kristalne strukture IleRS1 i IleRS2, s i bez promijenjenih motiva, ukazale su na elegantan mehanizam funkcionalne zamjene motiva HIGH koja je moguća samo u IleRS2. Riješene strukture navedenih proteina s antibiotikom mupirocinom omogućile su uvid u mehanizam hiper-rezistencije.
Istraživanje je pokazalo da i najočuvaniji dio enzima, poput srži katalitičkog mjesta, može podleći evolucijskoj doradi uslijed selekcijskog pritiska. Istraživanje je provedeno u sklopu projekta “Investigation of substrate and editing specificity in tRNA synthetases and the mechanism of antibiotic action” (voditelji I. Gruić Sovulj i N. Ban) financiranog od strane Hrvatske zaklade za znanost i Švicarske zaklade za znanost unutar Hrvatsko-švicarskog istraživačkog programa (CSRP).