Pristupačnost
Dr. sc. Andrea Usenik s Kemijskog odsjeka PMF-a dobitnica je Godišnje nagrade Društva sveučilišnih nastavnika i drugih znanstvenika u Zagrebu za 2025. godinu za rad „Intrinsic fluorescence of calixarenes: the origin and applications“ iz područja prirodnih znanosti, polja kemije. Nagrađeni rad objavljen je u časopisu Analytica Chimica Acta, a uz Andreu suautori su Vladislav Tomišić i Nikola Cindro, znanstvenici Kemijskog odsjeka, Luka Klemen, student diplomskog studija Kemija na Kemijskom odsjeku, dok su ostali koautori znanstvenici Instituta Ruđer Bošković.
PREDAVANJE „IZRADA ZAVRŠNOG RADA“ održat će se u četvrtak, 19. ožujka 2026. u 13:00 sati u predavaonici A1.
Predavanje je obavezno za sve studente koji upisuju kolegij Završni ispit u ak. god. 2025./2026.
Upisi u ljetni semestar akademske godine 2025./2026. za sve studente prijediplomskog i diplomskih studija pri Kemijskom odsjeku PMF-a provodit će se od 16. veljače do 1. ožujka 2026.
Više informacija možete doznati klikom na pročitaj više.
Sveučilište u Zagrebu objavljuje natječaje za mobilnost studenata u akademskoj godini 2026./2027. u okviru bilateralne međusveučilišne razmjene.
Natječaji za dodjelu stipendija iz sveučilišnih sredstava redovnim studentima Sveučilišta u Zagrebu za jednosemestralnu studentsku razmjenu u semestrima partnerskih sveučilišta za ak. god. 2026./27.
Detalji natječaja dostupni su na našim mrežnim stranicama na poveznici.
Otvorene su prijave za jubilarni 10. Simpozij doktorskih studija PMF-a!
Simpozij će se održati 24. i 25. travnja 2026. godine na Fizičkom odsjeku Prirodoslovno-matematičkog fakulteta u Zagrebu (Bijenička cesta 32).
Produljene su prijave za jubilarni 10. Simpozij doktorskih studija PMF-a!
Rok za prijavu sažetaka na jubilarni deseti Simpozij studenata doktorskih studija Prirodoslovno-matematičkog fakulteta (10. SSDS) produžen je do 1. ožujka 2026. godine. Prijave su moguće putem službene web stranice Simpozija.
Podsjećamo da za sudjelovanje na Simpoziju nema kotizacije.
Za više informacija o prijavama i programu 10. Simpozija pratite naš web (PhD Student Symposium) te društvene mreže Instagram (@phdsspmf) i Facebook (Faculty of Science PhD Student Symposium).
Za dodatna pitanja javite se na: phdss@pmf.hr
Znanstvenici Zavoda za biokemiju Kemijskog odsjeka Igor Živković, Aleksandra Maršavelski i Ita Gruić Sovulj, studentica Kate Ivković i bivša djelatnica Nevena Cvetešić, objavili su rad pod naslovom Negative catalysis by the editing domain of class I aminoacyl-tRNA synthetases u vrhunskom časopisu Nucleic Acids Research (IF 16,971).
Aminoacil-tRNA-sintetaze su ključni enzimi u prijenosu genetičke informacije koji, u sintetskom aktivnom mjestu, kovalentno povezuju pripadni par aminokiseline i tRNA. Njihova točnost je presudna za stanicu jer definira točnost biosinteze proteina. Navedeni enzimi katkada griješe i nepripadnu aminokiselinu sparuju s tRNA. No, pogrešno aminocilirana tRNA hidrolizira se u njihovom korektivnom mjestu, prevenirajući tako nastajanje pogrešno sintetiziranih proteina. U ovom radu rasvijetlili smo mehanizam kojim se ostvaruje specifičnost korektivnog mjesta aminoacil-tRNA-sintetaza razreda I, koristeći izoleucil-tRNA-sintetazu kao modelni enzim. Suprotno od dosadašnjeg modela po kojemu je korektivno mjesto visoko specifično samo za jednu ili nekolicinu nepripadnih aminokiselina s kojima enzim najviše griješi, naša istraživanja su pokazala da je korektivno mjesto široke supstratne specifičnosti te eliminira niz nepripadnih aminokiselina uključujući i one s kojima enzim griješi izuzetno rijetko. S druge strane, korektivno mjesto je vrlo specifično u prevenciji hidrolize pripadnog para aminokiseline i tRNA. To sugerira da je specifičnost hidrolitičkog korektivnog mjesta temeljno evoluirala kroz prinicipe negativne katalize, koristeći bočne ogranake u aktivnom mjestu za specifičnu destabilizaciju reakcijskog puta hidrolize isključivo pripadno aminoacilirane tRNA (Ile-tRNAIle u slučaju izoleucil-tRNA-sintetaze).
Ovim istraživanjem prvi puta je detaljno okarakteriziran mehanizam ostvarivanja enzimske specifičnosti putem negativne katalize kod enzima iz obitelji aminoacil-tRNA-sintetaza čime je ostvaren novi pomak u razumijevanju načina djelovanja ovih drvenih i za život neophodnih enzima. Implikacija novog modela ima značajnu primjenu u sintetskoj biologiji jer pokazuje da korektivno mjesto široke specifičnosti može biti prepreka ugradnji nestandardnih aminokiselina u dizajnerske proteine.
Ovo istraživanje ostvareno je u okviru projekata Aminoacil-tRNA-sintetaze kao čuvari standardnog genetičkog koda (IP-2016-06-6272) financiranog od strane Hrvatske zaklade za znanost te Investigation of substrate and editing specificity in tRNA synthetases and the mechanism of antibiotic action (IZHRZ0_180567).