Pristupačnost
Promocija studenata sveučilišnog prijediplomskog studija Kemija Sveučilišta u Zagrebu Prirodoslovno-matematičkog fakulteta održat će se u četvrtak, 12. veljače u 13:00 sati.
U subotu 24. siječnja 2026. u sklopu kolegija Kemija okoliša studenti prijediplomskog studija Kemija te integriranog prijediplomskog i diplomskog studija Biologija i Kemija, modul nastavnički, posjetili su Nuklearnu elektranu Krško. Izuzetno zanimljivo predavanje studentima je održao Luka Cavaliere Lokas, univ. mag. phys., donedavno student fizike na Prirodoslovno-matematičkom fakultetu u Zagrebu, a trenutno inženjer za nuklearno gorivo i jezgru reaktora u odjelu Inženjerstva Nuklearne elektrane Krško.
Sveučilište u Zagrebu objavljuje natječaje za mobilnost studenata u akademskoj godini 2026./2027. u okviru bilateralne međusveučilišne razmjene.
Natječaji za dodjelu stipendija iz sveučilišnih sredstava redovnim studentima Sveučilišta u Zagrebu za jednosemestralnu studentsku razmjenu u semestrima partnerskih sveučilišta za ak. god. 2026./27.
Detalji natječaja dostupni su na našim mrežnim stranicama na poveznici.
Otvorene su prijave za jubilarni 10. Simpozij doktorskih studija PMF-a!
Simpozij će se održati 24. i 25. travnja 2026. godine na Fizičkom odsjeku Prirodoslovno-matematičkog fakulteta u Zagrebu (Bijenička cesta 32).
Registracije su službeno otvorene, a rok za prijavu sažetaka je 20. veljače 2026. godine, putem službene web stranice Simpozija.
Podsjećamo da za sudjelovanje na Simpoziju nema kotizacije.
Za više informacija o prijavama i programu 10. Simpozija pratite naš web (PhD Student Symposium) te društvene mreže Instagram (@phdsspmf) i Facebook (Faculty of Science PhD Student Symposium).
Za dodatna pitanja javite se na: phdss@pmf.hr
Znanstvenici Zavoda za biokemiju Kemijskog odsjeka Igor Živković, Aleksandra Maršavelski i Ita Gruić Sovulj, studentica Kate Ivković i bivša djelatnica Nevena Cvetešić, objavili su rad pod naslovom Negative catalysis by the editing domain of class I aminoacyl-tRNA synthetases u vrhunskom časopisu Nucleic Acids Research (IF 16,971).
Aminoacil-tRNA-sintetaze su ključni enzimi u prijenosu genetičke informacije koji, u sintetskom aktivnom mjestu, kovalentno povezuju pripadni par aminokiseline i tRNA. Njihova točnost je presudna za stanicu jer definira točnost biosinteze proteina. Navedeni enzimi katkada griješe i nepripadnu aminokiselinu sparuju s tRNA. No, pogrešno aminocilirana tRNA hidrolizira se u njihovom korektivnom mjestu, prevenirajući tako nastajanje pogrešno sintetiziranih proteina. U ovom radu rasvijetlili smo mehanizam kojim se ostvaruje specifičnost korektivnog mjesta aminoacil-tRNA-sintetaza razreda I, koristeći izoleucil-tRNA-sintetazu kao modelni enzim. Suprotno od dosadašnjeg modela po kojemu je korektivno mjesto visoko specifično samo za jednu ili nekolicinu nepripadnih aminokiselina s kojima enzim najviše griješi, naša istraživanja su pokazala da je korektivno mjesto široke supstratne specifičnosti te eliminira niz nepripadnih aminokiselina uključujući i one s kojima enzim griješi izuzetno rijetko. S druge strane, korektivno mjesto je vrlo specifično u prevenciji hidrolize pripadnog para aminokiseline i tRNA. To sugerira da je specifičnost hidrolitičkog korektivnog mjesta temeljno evoluirala kroz prinicipe negativne katalize, koristeći bočne ogranake u aktivnom mjestu za specifičnu destabilizaciju reakcijskog puta hidrolize isključivo pripadno aminoacilirane tRNA (Ile-tRNAIle u slučaju izoleucil-tRNA-sintetaze).
Ovim istraživanjem prvi puta je detaljno okarakteriziran mehanizam ostvarivanja enzimske specifičnosti putem negativne katalize kod enzima iz obitelji aminoacil-tRNA-sintetaza čime je ostvaren novi pomak u razumijevanju načina djelovanja ovih drvenih i za život neophodnih enzima. Implikacija novog modela ima značajnu primjenu u sintetskoj biologiji jer pokazuje da korektivno mjesto široke specifičnosti može biti prepreka ugradnji nestandardnih aminokiselina u dizajnerske proteine.
Ovo istraživanje ostvareno je u okviru projekata Aminoacil-tRNA-sintetaze kao čuvari standardnog genetičkog koda (IP-2016-06-6272) financiranog od strane Hrvatske zaklade za znanost te Investigation of substrate and editing specificity in tRNA synthetases and the mechanism of antibiotic action (IZHRZ0_180567).