Pristupačnost
Pozivaju se zainteresirani studenti da sudjeluju na Otvorenom danu kemije koji će se održati u sklopu Dana i noći na PMF-u 17. travnja 2026. godine. Prijavu je moguće obaviti preko poveznice.
Za sve dodatne informacije slobodno se javite koordinatoru ovogodišnjeg ODK Igoru Živkoviću na Teams ili e-mail: izivkovic.chem@pmf.hr.
Ministarstvo znanosti, obrazovanja i mladih objavilo je Javni poziv za dodjelu novčane potpore za pokriće dijela troškova prijevoza za studente s invaliditetom za ak. god. 2025./2026.
Prijava se podnosi putem mrežne aplikacije, a rok za podnošenje prijave je do petka, 16. siječnja 2026., do 12.00 sati.
Uvjeti ostvarivanja ovoga prava definirani su Pravilnikom o uvjetima i načinu ostvarivanja prava na novčanu potporu za pokriće dijela troškova prijevoza za studente s invaliditetom (NN 114/23).
Za sva dodatna objašnjenja studenti se mogu obratiti na službenu elektroničku adresu Ministarstva: prijevoz-potpore@mzom.hr ili na brojeve telefona: 01/4594 142 i 01/4594 150.
Znanstvenici Zavoda za biokemiju Kemijskog odsjeka Igor Živković, Aleksandra Maršavelski i Ita Gruić Sovulj, studentica Kate Ivković i bivša djelatnica Nevena Cvetešić, objavili su rad pod naslovom Negative catalysis by the editing domain of class I aminoacyl-tRNA synthetases u vrhunskom časopisu Nucleic Acids Research (IF 16,971).
Aminoacil-tRNA-sintetaze su ključni enzimi u prijenosu genetičke informacije koji, u sintetskom aktivnom mjestu, kovalentno povezuju pripadni par aminokiseline i tRNA. Njihova točnost je presudna za stanicu jer definira točnost biosinteze proteina. Navedeni enzimi katkada griješe i nepripadnu aminokiselinu sparuju s tRNA. No, pogrešno aminocilirana tRNA hidrolizira se u njihovom korektivnom mjestu, prevenirajući tako nastajanje pogrešno sintetiziranih proteina. U ovom radu rasvijetlili smo mehanizam kojim se ostvaruje specifičnost korektivnog mjesta aminoacil-tRNA-sintetaza razreda I, koristeći izoleucil-tRNA-sintetazu kao modelni enzim. Suprotno od dosadašnjeg modela po kojemu je korektivno mjesto visoko specifično samo za jednu ili nekolicinu nepripadnih aminokiselina s kojima enzim najviše griješi, naša istraživanja su pokazala da je korektivno mjesto široke supstratne specifičnosti te eliminira niz nepripadnih aminokiselina uključujući i one s kojima enzim griješi izuzetno rijetko. S druge strane, korektivno mjesto je vrlo specifično u prevenciji hidrolize pripadnog para aminokiseline i tRNA. To sugerira da je specifičnost hidrolitičkog korektivnog mjesta temeljno evoluirala kroz prinicipe negativne katalize, koristeći bočne ogranake u aktivnom mjestu za specifičnu destabilizaciju reakcijskog puta hidrolize isključivo pripadno aminoacilirane tRNA (Ile-tRNAIle u slučaju izoleucil-tRNA-sintetaze).
Ovim istraživanjem prvi puta je detaljno okarakteriziran mehanizam ostvarivanja enzimske specifičnosti putem negativne katalize kod enzima iz obitelji aminoacil-tRNA-sintetaza čime je ostvaren novi pomak u razumijevanju načina djelovanja ovih drvenih i za život neophodnih enzima. Implikacija novog modela ima značajnu primjenu u sintetskoj biologiji jer pokazuje da korektivno mjesto široke specifičnosti može biti prepreka ugradnji nestandardnih aminokiselina u dizajnerske proteine.
Ovo istraživanje ostvareno je u okviru projekata Aminoacil-tRNA-sintetaze kao čuvari standardnog genetičkog koda (IP-2016-06-6272) financiranog od strane Hrvatske zaklade za znanost te Investigation of substrate and editing specificity in tRNA synthetases and the mechanism of antibiotic action (IZHRZ0_180567).