Pristupačnost
PREDAVANJE „IZRADA ZAVRŠNOG RADA“ održat će se u četvrtak, 19. ožujka 2026. u 13:00 sati u predavaonici A1.
Predavanje je obavezno za sve studente koji upisuju kolegij Završni ispit u ak. god. 2025./2026.
U subotu 24. siječnja 2026. u sklopu kolegija Kemija okoliša studenti prijediplomskog studija Kemija te integriranog prijediplomskog i diplomskog studija Biologija i Kemija, modul nastavnički, posjetili su Nuklearnu elektranu Krško. Izuzetno zanimljivo predavanje studentima je održao Luka Cavaliere Lokas, univ. mag. phys., donedavno student fizike na Prirodoslovno-matematičkom fakultetu u Zagrebu, a trenutno inženjer za nuklearno gorivo i jezgru reaktora u odjelu Inženjerstva Nuklearne elektrane Krško.
Upisi u ljetni semestar akademske godine 2025./2026. za sve studente prijediplomskog i diplomskih studija pri Kemijskom odsjeku PMF-a provodit će se od 16. veljače do 1. ožujka 2026.
Upisi se obavljaju putem Studomata.
Prije upisa u ljetni semestar potrebno je:
Studenti koji imaju financijske obveze trebaju potvrdu o uplati dostaviti na e-mail adresu referada@chem.pmf.hr (kod uplate je nužno upisati odgovarajući poziv na broj te opis plaćanja). Ne zaokruživati iznos, uplatiti točan iznos u eurima prikazan u ISVU! U jednoj transakciji dozvoljeno je uplatiti samo participaciju, ne i naknadu za molbe.
Podaci za uplatu
Uplatitelj: PREZIME I IME (obavezan podatak)
Primatelj: Prirodoslovno-matematički fakultet, Zagreb, Horvatovac 102a
Model: 00
IBAN: HR5823600001101522208
Poziv na broj odobrenja: 503621-105-OIB STUDENTA
Opis plaćanja: Participacija u troškovima studija - prijediplomski sveučilišni studij
ili
Poziv na broj odobrenja: 503624-105-OIB STUDENTA
Opis plaćanja: Participacija u troškovima studija - diplomski sveučilišni studij
ZA STUDENTE KOJIMA SUSTAV NE OMOGUĆAVA SAMOSTALNI UPIS:
Na e-mail adresu referada@chem.pmf.hr potrebno je zaključno do četvrtka, 26. veljače 2026. do 13:00 sati poslati popis predmeta koje student želi upisati. Predmeti se upisuju u dokument Obrazac za upis predmeta ljetni semestar. U predmet/subject maila potrebno je napisati: JMBAG - Ime i prezime.
DODATNE NAPOMENE:
MOLBA MORA BITI ISPUNJENA NA RAČUNALU I VLASTORUČNO POTPISANA.
Službena komunikacija obavlja se putem službene e-mail adrese dodijeljene od strane Kemijskog odsjeka. Prosljeđivanje već poslanih e-mailova nije potrebno!
Obrasci, tablica Naknade za troškove usluga iz djelatnosti Fakulteta i primjer univerzalnog naloga za plaćanje nalaze se na stranici DOKUMENTI koja se nalazi u lijevom izborniku.
Sveučilište u Zagrebu objavljuje natječaje za mobilnost studenata u akademskoj godini 2026./2027. u okviru bilateralne međusveučilišne razmjene.
Natječaji za dodjelu stipendija iz sveučilišnih sredstava redovnim studentima Sveučilišta u Zagrebu za jednosemestralnu studentsku razmjenu u semestrima partnerskih sveučilišta za ak. god. 2026./27.
Detalji natječaja dostupni su na našim mrežnim stranicama na poveznici.
Otvorene su prijave za jubilarni 10. Simpozij doktorskih studija PMF-a!
Simpozij će se održati 24. i 25. travnja 2026. godine na Fizičkom odsjeku Prirodoslovno-matematičkog fakulteta u Zagrebu (Bijenička cesta 32).
Registracije su službeno otvorene, a rok za prijavu sažetaka je 20. veljače 2026. godine, putem službene web stranice Simpozija.
Podsjećamo da za sudjelovanje na Simpoziju nema kotizacije.
Za više informacija o prijavama i programu 10. Simpozija pratite naš web (PhD Student Symposium) te društvene mreže Instagram (@phdsspmf) i Facebook (Faculty of Science PhD Student Symposium).
Za dodatna pitanja javite se na: phdss@pmf.hr
Znanstvenici Kemijskog odsjeka Mario Kekez, Vladimir Zanki, Jasmina Rokov Plavec i Aleksandra Maršavelski te bivši student Ivan Antičević objavili su rad pod naslovom Importance of protein intrinsic conformational dynamics and transient nature of non-covalent interactions in ligand binding affinity u vrhunskom znanstvenom časopisu International Journal of Biological Macromolecules (IF 6,953).
Intrinzična dinamika proteina bitna je za njihovu funkciju. Većina proteina ima dobro definiranu nativnu strukturu, ali ujedno pokazuju konformacijsku heterogenost koja se temelji na stalnom gibanju aminokiselinskih ostataka. Lokalna fleksibilnost aminokiselinskih ostataka utječe na afinitet proteina prema ligandu. Iako je poznato da i udaljene strukturne modifikacije proteina (poput skraćivanja) utječu na intrinzičnu proteinsku dinamiku, koja modulira afinitet vezanja liganda, detaljni mikroskopski uvid u ovu pojavu predstavlja izazovan problem.
U ovom radu kombinirana je eksperimentalna karakterizacija i računalni pristup sa ciljem istraživanja poveznice između konformacijske dinamike proteina i afiniteta prema ligandu. Kao modelni sustav korišten je protein BEN1 iz biljke Arabidopsis thaliana, koji sadrži karakteristični kiseli N-terminalni produžetak, udaljen od mjesta vezanja kofaktora NADP+. Biofizička metoda mikrotermoforeza pokazala je da skraćena inačica BEN1 pokazuje 34 puta veći afinitet za NADP+ u usporedbi s cjelovitim BEN1, što odgovara razlici u slobodnoj energiji vezanja od 2,1 kcal.mol-1 između ova dva kompleksa. U svrhu razumijevanja eksperimentalno dobivenih podataka i analize međusobne povezanosti intrinzične proteinske dinamike i afiniteta vezanja, korištene su simulacije molekulske dinamike spregnute s MM/GBSA izračunom slobodne energije vezanja i raščlambom entalpijskog doprinosa po aminokiselinskom ostatku.
Rezultati su pokazali da razlika u slobodnoj energiji vezanja leži u entalpijskom doprinosu. Analiza interakcijskih obrazaca i raščlamba entalpije po aminokiselinskom ostatku pokazala je da skraćena i cjelovita inačica BEN1 tvore isti broj nekovalentnih interakcija s NADP+. Međutim, zastupljenost i jačina pojedinih interakcija bile su različite što je dovelo do razlike u afinitetu vezanja. Simulacije molekulske dinamike pokazale su da skraćena inačica BEN1 stvara značajno jaču kation-π interakciju između očuvanog Arg69 i adenina NADP+, kao i vodikovu vezu između očuvanog Ser244 i fosfata NADP+ u odnosu na cjeloviti BEN1. Dakle, skraćivanje udaljenog N-terminalnog produžetka BEN1, koji ne komunicira s veznim mjestom za NADP+, utječe na intrinzičnu konformacijsku dinamiku koja modulira afinitet vezanja prema NADP+, iako je broj nekovalentnih interakcija između veznog mjesta i kofaktora NADP+ jednak kod oba kompleksa. Rezultati naglašavaju važnost intrinzične konformacijske dinamike i tranzijentne prirode nekovalentnih interakcija u kontekstu afiniteta proteina prema ligandu, što može biti primjenjivo npr. u proteinskom inženjerstvu.