Pristupačnost
U razdoblju od ponedjeljka, 27. listopada do srijede, 29. listopada 2025. godine održan je na Kemijskom odsjeku Prirodoslovno-matematičkog fakulteta Sveučilišta u Zagrebu Koordinacijski sastanak (Short-term Network Meeting) CEEPUS mreže HR-1108-09-2526 Colloids and nanomaterials in education and research na kojem je sudjelovalo 12 koordinatora iz Mađarske, Slovenije, Srbije, Moldove, Bosne i Hercegovine, Sjeverne Makedonije, Albanije, Kosova i Hrvatske.
30. listopada 2025. u 15,00 sati na internetskoj stranici Grada Zagreba, www.zagreb.hr, objavljeni natječaji za dodjelu Stipendije Grada Zagreba studentima ostalih godina studija za akademsku godinu 2025./2026.
Rok za predaju prijava je 28. studenoga 2025. do 15,00 sati.
Za provedbu natječaja razvijen je sustav prijave putem aplikacije eStipendije.
Kandidatkinje i kandidati aplikaciji mogu pristupiti putem online servisa za građane preko portala ePisarnica Grada Zagreba odabirom usluge e-Stipendije na poveznici
https://www.zagreb.hr/stipendije-grada-zagreba-2025-2026/212001
Prijave poslane zemaljskom poštom ili elektroničkom poštom (e-mailom) ili dostavljene osobno u papirnatom obliku neće se uzimati u obzir.
Video koji pokazuje postupak prijave kroz aplikaciju eStipendije možete pogledati na poveznici https://youtu.be/gUqEgWANfiQ
Poveznica za najčešća pitanja i odgovore:
Ministarstvo zaštite okoliša i zelene tranzicije, Uprava vodnoga gospodarstva i zaštite mora, zaprimilo je informaciju o međunarodnoj obrazovnoj inicijativi Bled Water Foruma, usmjerenoj na unaprjeđenje znanja i svijesti o vodi za ljudsku potrošnju (voda za piće).
Forum organizira prvu međunarodnu online edukaciju o vodi za Ljudsku potrošnju, koja će se održati 15. i 16. studenoga 2025. Navedena radionica je besplatna za sve sudionike.
Edukacija je namijenjena mladima u dobi od 18 do 27 godina te pruža jedinstvenu priliku za stjecanje znanja o vodi kao ključnom prirodnom resursu, uz mogućnost povezivanja s vršnjacima i stručnjacima iz različitih zemalja.
Više o edukaciji možete naći na poveznici.
Fond Nenada M. Kostića za kemijske znanosti ove godine će po dvadeset i četvrti puta nagraditi diplomce osnovnih i master studija za najbolje završne radove i pohvaliti njihove mentore. Novčane nagrade iznosit će 1.200 i 1.050 EUR.
Pozivaju se studenti da se prijave za Nagradu Kemijskog odsjeka za znanstveno-istraživački rad.
Za prijavu je potrebno dostaviti do 15. 10. 2025. sljedeću dokumentaciju u Ured pročelnika Kemijskog odsjeka: ispunjeni prijavni obrazac, ispis rada, obrazloženje mentora, te sve materijale u elektroničkom obliku, u skladu s Pravilnikom.
Znanstvenici Kemijskog odsjeka Mario Kekez, Vladimir Zanki, Jasmina Rokov Plavec i Aleksandra Maršavelski te bivši student Ivan Antičević objavili su rad pod naslovom Importance of protein intrinsic conformational dynamics and transient nature of non-covalent interactions in ligand binding affinity u vrhunskom znanstvenom časopisu International Journal of Biological Macromolecules (IF 6,953).
Intrinzična dinamika proteina bitna je za njihovu funkciju. Većina proteina ima dobro definiranu nativnu strukturu, ali ujedno pokazuju konformacijsku heterogenost koja se temelji na stalnom gibanju aminokiselinskih ostataka. Lokalna fleksibilnost aminokiselinskih ostataka utječe na afinitet proteina prema ligandu. Iako je poznato da i udaljene strukturne modifikacije proteina (poput skraćivanja) utječu na intrinzičnu proteinsku dinamiku, koja modulira afinitet vezanja liganda, detaljni mikroskopski uvid u ovu pojavu predstavlja izazovan problem.
U ovom radu kombinirana je eksperimentalna karakterizacija i računalni pristup sa ciljem istraživanja poveznice između konformacijske dinamike proteina i afiniteta prema ligandu. Kao modelni sustav korišten je protein BEN1 iz biljke Arabidopsis thaliana, koji sadrži karakteristični kiseli N-terminalni produžetak, udaljen od mjesta vezanja kofaktora NADP+. Biofizička metoda mikrotermoforeza pokazala je da skraćena inačica BEN1 pokazuje 34 puta veći afinitet za NADP+ u usporedbi s cjelovitim BEN1, što odgovara razlici u slobodnoj energiji vezanja od 2,1 kcal.mol-1 između ova dva kompleksa. U svrhu razumijevanja eksperimentalno dobivenih podataka i analize međusobne povezanosti intrinzične proteinske dinamike i afiniteta vezanja, korištene su simulacije molekulske dinamike spregnute s MM/GBSA izračunom slobodne energije vezanja i raščlambom entalpijskog doprinosa po aminokiselinskom ostatku.
Rezultati su pokazali da razlika u slobodnoj energiji vezanja leži u entalpijskom doprinosu. Analiza interakcijskih obrazaca i raščlamba entalpije po aminokiselinskom ostatku pokazala je da skraćena i cjelovita inačica BEN1 tvore isti broj nekovalentnih interakcija s NADP+. Međutim, zastupljenost i jačina pojedinih interakcija bile su različite što je dovelo do razlike u afinitetu vezanja. Simulacije molekulske dinamike pokazale su da skraćena inačica BEN1 stvara značajno jaču kation-π interakciju između očuvanog Arg69 i adenina NADP+, kao i vodikovu vezu između očuvanog Ser244 i fosfata NADP+ u odnosu na cjeloviti BEN1. Dakle, skraćivanje udaljenog N-terminalnog produžetka BEN1, koji ne komunicira s veznim mjestom za NADP+, utječe na intrinzičnu konformacijsku dinamiku koja modulira afinitet vezanja prema NADP+, iako je broj nekovalentnih interakcija između veznog mjesta i kofaktora NADP+ jednak kod oba kompleksa. Rezultati naglašavaju važnost intrinzične konformacijske dinamike i tranzijentne prirode nekovalentnih interakcija u kontekstu afiniteta proteina prema ligandu, što može biti primjenjivo npr. u proteinskom inženjerstvu.