Pristupačnost
Dr. sc. Andrea Usenik s Kemijskog odsjeka PMF-a dobitnica je Godišnje nagrade Društva sveučilišnih nastavnika i drugih znanstvenika u Zagrebu za 2025. godinu za rad „Intrinsic fluorescence of calixarenes: the origin and applications“ iz područja prirodnih znanosti, polja kemije. Nagrađeni rad objavljen je u časopisu Analytica Chimica Acta, a uz Andreu suautori su Vladislav Tomišić i Nikola Cindro, znanstvenici Kemijskog odsjeka, Luka Klemen, student diplomskog studija Kemija na Kemijskom odsjeku, dok su ostali koautori znanstvenici Instituta Ruđer Bošković.
PREDAVANJE „IZRADA ZAVRŠNOG RADA“ održat će se u četvrtak, 19. ožujka 2026. u 13:00 sati u predavaonici A1.
Predavanje je obavezno za sve studente koji upisuju kolegij Završni ispit u ak. god. 2025./2026.
Upisi u ljetni semestar akademske godine 2025./2026. za sve studente prijediplomskog i diplomskih studija pri Kemijskom odsjeku PMF-a provodit će se od 16. veljače do 1. ožujka 2026.
Više informacija možete doznati klikom na pročitaj više.
Sveučilište u Zagrebu objavljuje natječaje za mobilnost studenata u akademskoj godini 2026./2027. u okviru bilateralne međusveučilišne razmjene.
Natječaji za dodjelu stipendija iz sveučilišnih sredstava redovnim studentima Sveučilišta u Zagrebu za jednosemestralnu studentsku razmjenu u semestrima partnerskih sveučilišta za ak. god. 2026./27.
Detalji natječaja dostupni su na našim mrežnim stranicama na poveznici.
Otvorene su prijave za jubilarni 10. Simpozij doktorskih studija PMF-a!
Simpozij će se održati 24. i 25. travnja 2026. godine na Fizičkom odsjeku Prirodoslovno-matematičkog fakulteta u Zagrebu (Bijenička cesta 32).
Produljene su prijave za jubilarni 10. Simpozij doktorskih studija PMF-a!
Rok za prijavu sažetaka na jubilarni deseti Simpozij studenata doktorskih studija Prirodoslovno-matematičkog fakulteta (10. SSDS) produžen je do 1. ožujka 2026. godine. Prijave su moguće putem službene web stranice Simpozija.
Podsjećamo da za sudjelovanje na Simpoziju nema kotizacije.
Za više informacija o prijavama i programu 10. Simpozija pratite naš web (PhD Student Symposium) te društvene mreže Instagram (@phdsspmf) i Facebook (Faculty of Science PhD Student Symposium).
Za dodatna pitanja javite se na: phdss@pmf.hr
Znanstvenici Kemijskog odsjeka Mario Kekez, Vladimir Zanki, Jasmina Rokov Plavec i Aleksandra Maršavelski te bivši student Ivan Antičević objavili su rad pod naslovom Importance of protein intrinsic conformational dynamics and transient nature of non-covalent interactions in ligand binding affinity u vrhunskom znanstvenom časopisu International Journal of Biological Macromolecules (IF 6,953).
Intrinzična dinamika proteina bitna je za njihovu funkciju. Većina proteina ima dobro definiranu nativnu strukturu, ali ujedno pokazuju konformacijsku heterogenost koja se temelji na stalnom gibanju aminokiselinskih ostataka. Lokalna fleksibilnost aminokiselinskih ostataka utječe na afinitet proteina prema ligandu. Iako je poznato da i udaljene strukturne modifikacije proteina (poput skraćivanja) utječu na intrinzičnu proteinsku dinamiku, koja modulira afinitet vezanja liganda, detaljni mikroskopski uvid u ovu pojavu predstavlja izazovan problem.
U ovom radu kombinirana je eksperimentalna karakterizacija i računalni pristup sa ciljem istraživanja poveznice između konformacijske dinamike proteina i afiniteta prema ligandu. Kao modelni sustav korišten je protein BEN1 iz biljke Arabidopsis thaliana, koji sadrži karakteristični kiseli N-terminalni produžetak, udaljen od mjesta vezanja kofaktora NADP+. Biofizička metoda mikrotermoforeza pokazala je da skraćena inačica BEN1 pokazuje 34 puta veći afinitet za NADP+ u usporedbi s cjelovitim BEN1, što odgovara razlici u slobodnoj energiji vezanja od 2,1 kcal.mol-1 između ova dva kompleksa. U svrhu razumijevanja eksperimentalno dobivenih podataka i analize međusobne povezanosti intrinzične proteinske dinamike i afiniteta vezanja, korištene su simulacije molekulske dinamike spregnute s MM/GBSA izračunom slobodne energije vezanja i raščlambom entalpijskog doprinosa po aminokiselinskom ostatku.
Rezultati su pokazali da razlika u slobodnoj energiji vezanja leži u entalpijskom doprinosu. Analiza interakcijskih obrazaca i raščlamba entalpije po aminokiselinskom ostatku pokazala je da skraćena i cjelovita inačica BEN1 tvore isti broj nekovalentnih interakcija s NADP+. Međutim, zastupljenost i jačina pojedinih interakcija bile su različite što je dovelo do razlike u afinitetu vezanja. Simulacije molekulske dinamike pokazale su da skraćena inačica BEN1 stvara značajno jaču kation-π interakciju između očuvanog Arg69 i adenina NADP+, kao i vodikovu vezu između očuvanog Ser244 i fosfata NADP+ u odnosu na cjeloviti BEN1. Dakle, skraćivanje udaljenog N-terminalnog produžetka BEN1, koji ne komunicira s veznim mjestom za NADP+, utječe na intrinzičnu konformacijsku dinamiku koja modulira afinitet vezanja prema NADP+, iako je broj nekovalentnih interakcija između veznog mjesta i kofaktora NADP+ jednak kod oba kompleksa. Rezultati naglašavaju važnost intrinzične konformacijske dinamike i tranzijentne prirode nekovalentnih interakcija u kontekstu afiniteta proteina prema ligandu, što može biti primjenjivo npr. u proteinskom inženjerstvu.