Događanja na PMF-u

10.
prosinca
11:00-12:00,
Kemijski odsjek, predavaonica P1
10.
prosinca
12:00-13:00,
Kemijski odsjek, predavaonica 023
12.
prosinca
11:00-12:00,
Kemijski odsjek, predavaonica 304
19.
prosinca
12:00-13:00,
Kemijski odsjek, predavaonica P1

Opće obavijesti

U razdoblju od ponedjeljka, 27. listopada do srijede, 29. listopada 2025. godine održan je na Kemijskom odsjeku Prirodoslovno-matematičkog fakulteta Sveučilišta u Zagrebu Koordinacijski sastanak (Short-term Network Meeting) CEEPUS mreže HR-1108-09-2526 Colloids and nanomaterials in education and research na kojem je sudjelovalo 12 koordinatora iz Mađarske, Slovenije, Srbije, Moldove, Bosne i Hercegovine, Sjeverne Makedonije, Albanije, Kosova i Hrvatske.

Autor: Vladimir Stilinović

OBAVIJESTI ZA STUDENTE

Predavanje u sklopu projekta...

U četvrtak, 11.  prosinca, dr. sc. Ivana Bačić održat će nam sljedeće predavanje u sklopu Ljubičastog u kemiji.

Kemija igra ključnu ulogu u forenzici jer upravo kemijske analize čine temelj većine postupaka kojima se tragovi zločina pretvaraju u vjerodostojne dokaze. Od analize mikrotragova, rekonstrukcije događaja i identifikacije tvari, pa sve do statističke interpretacije i prezentacije rezultata na sudu, kemičari su ključni sudionici u procesu potrage za istinom.

Predavanje će dati uvid u: izgled stvarnog rada forenzičara analitičke instrumentalne tehnike koje se koriste u kriminalističkim istragama proces pretvaranja malih količina tragova u pouzdan dokazni materijal zamke i izazove interpretacije rezultata.

Ako vas zanima spoj kemije, kriminalistike i znanstvene istrage, pridružite nam se 11. prosinca 2025. u 18:15 sati u predavaonici A1 Kemijskog odsjeka PMF-a i zavirite u fascinantni svijet forenzičke analitike.

Autor: Aleksandra Maršavelski

Pozivaju se zainteresirani studenti da sudjeluju na Otvorenom danu kemije koji će se održati u sklopu Dana i noći na PMF-u 17. travnja 2026. godine. Prijavu je moguće obaviti preko poveznice.

Za sve dodatne informacije slobodno se javite koordinatoru ovogodišnjeg ODK Igoru Živkoviću na Teams ili e-mail: izivkovic.chem@pmf.hr.

Autor: Aleksandra Maršavelski

Društvo sveučilišnih nastavnika i drugih znanstvenika u Zagrebu objavilo je natječaj za dodjelu Godišnje nagrade Društva mladim znanstvenicima i umjetnicima u 2025. godini.

Prijave na natječaj primaju se poštom od 1. prosinca 2025. do 15. siječnja 2026. godine.

Prijave se primaju e-poštom na dsnzagreb1919@gmail.com Naslov: za Godišnju nagradu Društva.

Svi detalji natječaja dostupni su ovdje.

Autor: Aleksandra Maršavelski

Ministarstvo znanosti, obrazovanja i mladih objavilo je Javni poziv za dodjelu novčane potpore za pokriće dijela troškova prijevoza za studente s invaliditetom za ak. god. 2025./2026.

Prijava se podnosi putem mrežne aplikacije, a rok za podnošenje prijave je do petka, 16. siječnja 2026., do 12.00 sati.

Uvjeti ostvarivanja ovoga prava definirani su Pravilnikom o uvjetima i načinu ostvarivanja prava na novčanu potporu za pokriće dijela troškova prijevoza za studente s invaliditetom (NN 114/23).

Za sva dodatna objašnjenja studenti se mogu obratiti na službenu elektroničku adresu Ministarstva: prijevoz-potpore@mzom.hr ili na brojeve telefona: 01/4594 142 i 01/4594 150.

Autor: Aleksandra Maršavelski

Fond Nenada M. Kostića za kemijske znanosti ove godine će po dvadeset i četvrti puta nagraditi diplomce osnovnih i master studija za najbolje završne radove i pohvaliti njihove mentore. Novčane nagrade iznosit će 1.200 i 1.050 EUR.

TEKST NATJEČAJA

PRIJAVNICA

Autor: Kristina Vojvodić Kolaković

Objavljen znanstveni rad u časopisu...

Znanstvenici Kemijskog odsjeka Mario Kekez, Vladimir Zanki, Jasmina Rokov Plavec i Aleksandra Maršavelski te bivši student Ivan Antičević objavili su rad pod naslovom Importance of protein intrinsic conformational dynamics and transient nature of non-covalent interactions in ligand binding affinity u vrhunskom znanstvenom časopisu International Journal of Biological Macromolecules (IF 6,953).

Intrinzična dinamika proteina bitna je za njihovu funkciju. Većina proteina ima dobro definiranu nativnu strukturu, ali ujedno pokazuju konformacijsku heterogenost koja se temelji na stalnom gibanju aminokiselinskih ostataka. Lokalna fleksibilnost aminokiselinskih ostataka utječe na afinitet proteina prema ligandu. Iako je poznato da i udaljene strukturne modifikacije proteina (poput skraćivanja) utječu na intrinzičnu proteinsku dinamiku, koja modulira afinitet vezanja liganda, detaljni mikroskopski uvid u ovu pojavu predstavlja izazovan problem.

U ovom radu kombinirana je eksperimentalna karakterizacija i računalni pristup sa ciljem istraživanja poveznice između konformacijske dinamike proteina i afiniteta prema ligandu. Kao modelni sustav korišten je protein BEN1 iz biljke Arabidopsis thaliana, koji sadrži karakteristični kiseli N-terminalni produžetak, udaljen od mjesta vezanja kofaktora NADP+. Biofizička metoda mikrotermoforeza pokazala je da skraćena inačica BEN1 pokazuje 34 puta veći afinitet za NADP+ u usporedbi s cjelovitim BEN1, što odgovara razlici u slobodnoj energiji vezanja od 2,1 kcal.mol-1 između ova dva kompleksa. U svrhu razumijevanja eksperimentalno dobivenih podataka i analize međusobne povezanosti intrinzične proteinske dinamike i afiniteta vezanja, korištene su simulacije molekulske dinamike spregnute s MM/GBSA izračunom slobodne energije vezanja i raščlambom entalpijskog doprinosa po aminokiselinskom ostatku.

Rezultati su pokazali da razlika u slobodnoj energiji vezanja leži u entalpijskom doprinosu. Analiza interakcijskih obrazaca i raščlamba entalpije po aminokiselinskom ostatku pokazala je da skraćena i cjelovita inačica BEN1 tvore isti broj nekovalentnih interakcija s NADP+. Međutim, zastupljenost i jačina pojedinih interakcija bile su različite što je dovelo do razlike u afinitetu vezanja. Simulacije molekulske dinamike pokazale su da skraćena inačica BEN1 stvara značajno jaču kation-π interakciju između očuvanog Arg69 i adenina NADP+, kao i vodikovu vezu između očuvanog Ser244 i fosfata NADP+ u odnosu na cjeloviti BEN1. Dakle, skraćivanje udaljenog N-terminalnog produžetka BEN1, koji ne komunicira s veznim mjestom za NADP+, utječe na intrinzičnu konformacijsku dinamiku koja modulira afinitet vezanja prema NADP+, iako je broj nekovalentnih interakcija između veznog mjesta i kofaktora NADP+ jednak kod oba kompleksa. Rezultati naglašavaju važnost intrinzične konformacijske dinamike i tranzijentne prirode nekovalentnih interakcija u kontekstu afiniteta proteina prema ligandu, što može biti primjenjivo npr. u proteinskom inženjerstvu.

Autor: Adriana Kenđel
Popis obavijesti

Broj posjeta:
10656515