Rad opisuje kristalnu strukturu i proteinske interakcije biljne seril-tRNA-sintetaze (SerRS).  Genetički kod dešifriraju aminoacil-tRNA-sintetaze (aaRS), enzimi koji kovalentno povezuju tRNA s pripadnom aminokiselinom u procesu translacije. Mnoge aaRS sudjeluju u različitim staničnim procesima izvan translacije, djelujući samostalno ili u kompleksu s drugim proteinima. Međutim, istraživanja nekanonskih funkcija i proteinskih kompleksa biljnih aaRS su izuzetno rijetka. Također nedostaju strukturne studije biljnih aaRS. U radu je određena kristalna struktura SerRS iz biljke Arabidopsis thaliana, ujedno i prva kristalografska struktura biljne aaRS. Protein pokazuje strukturne značajke tipične za kanonske SerRS, osim što sadrži jedinstven disulfidni most koji je očuvan samo u biljnim SerRS. Korištenjem metode dvaju kvaščevih hibrida identificiran je protein BEN1 kao proteinski interaktor SerRS. Protein BEN1 uključen je u metabolizam biljnih hormona brasinosteroida. Kompleks SerRS:BEN1 jedan je od prvih proteinskih kompleksa biljnih aaRS otkrivenih do sada i jedan od rijetkih primjera interakcije aaRS s enzimima koji su uključeni u primarni ili sekundarni metabolizam. Pripremljene su skraćene inačice SerRS i BEN1 u svrhu određivanja interakcijskih domena. Detaljne biofizičke analize su pokazale da sučelje dvaju proteina uključuje globularnu katalitičku domenu SerRS i N-terminalni produžetak BEN1. Protein BEN1 nema utjecaj na aminoacilacijsku aktivnost SerRS, što ukazuje da primarna funkcija kompleksa nije modifikacija enzimske aktivnosti SerRS, već vjerojatno SerRS obavlja nekanonsku funkciju posredovanu s BEN1. Interakcija proteina SerRS i BEN1 ukazuje na dosad neistraženu vezu između translacije proteina i steroidnog metabolizma u biljaka.

Ovo istraživanje je ostvareno u okviru projekata Nekanonske uloge aminoacil-tRNA-sintetaza (09.01/293) i Aminoacil-tRNA-sintetaze kao čuvari standardnog genetičkog koda (IP-2016-06-6272) financiranih od strane Hrvatske zaklade za znanost.