Pristupačnost
Matej Kožić, zaposlenik Kemijskog odsjeka PMF-a, nagrađen je jednom od dvije nagrade za najbolje usmeno priopćenje na Prvom Skup Mladih Biofizičara koji se održao 14. 11. 2025. na institutu Ruđer Bošković u organizaciji Hrvatskog Biofizičkog Društva. U sklopu usmenog izlaganja, Matej Kožić predstavio je rezultate svog istraživanja koje provodi pod mentorstvom profesora Branimira Bertoše u sklopu Horizon projekta MI-DNA DISC (Grant Agreement 101115215). Fokus predstavljenih istraživanja jest na razvoju biblioteke oligonukleotida u svrhu dugotrajne pohrane podataka.
U razdoblju od ponedjeljka, 27. listopada do srijede, 29. listopada 2025. godine održan je na Kemijskom odsjeku Prirodoslovno-matematičkog fakulteta Sveučilišta u Zagrebu Koordinacijski sastanak (Short-term Network Meeting) CEEPUS mreže HR-1108-09-2526 Colloids and nanomaterials in education and research na kojem je sudjelovalo 12 koordinatora iz Mađarske, Slovenije, Srbije, Moldove, Bosne i Hercegovine, Sjeverne Makedonije, Albanije, Kosova i Hrvatske.
Na Eberhard Karls University of Tübingen, u grupi prof. Mačeka, dostupno je radno mjesto doktoranda u području analitičke biokemije i shotgun proteomike. Više informacija dostupno je u pratećem dokumentu.
30. listopada 2025. u 15,00 sati na internetskoj stranici Grada Zagreba, www.zagreb.hr, objavljeni natječaji za dodjelu Stipendije Grada Zagreba studentima ostalih godina studija za akademsku godinu 2025./2026.
Rok za predaju prijava je 28. studenoga 2025. do 15,00 sati.
Za provedbu natječaja razvijen je sustav prijave putem aplikacije eStipendije.
Kandidatkinje i kandidati aplikaciji mogu pristupiti putem online servisa za građane preko portala ePisarnica Grada Zagreba odabirom usluge e-Stipendije na poveznici
https://www.zagreb.hr/stipendije-grada-zagreba-2025-2026/212001
Prijave poslane zemaljskom poštom ili elektroničkom poštom (e-mailom) ili dostavljene osobno u papirnatom obliku neće se uzimati u obzir.
Video koji pokazuje postupak prijave kroz aplikaciju eStipendije možete pogledati na poveznici https://youtu.be/gUqEgWANfiQ
Poveznica za najčešća pitanja i odgovore:
Fond Nenada M. Kostića za kemijske znanosti ove godine će po dvadeset i četvrti puta nagraditi diplomce osnovnih i master studija za najbolje završne radove i pohvaliti njihove mentore. Novčane nagrade iznosit će 1.200 i 1.050 EUR.
Znanstvenici Kemijskog odsjeka Mario Kekez, Vladimir Zanki, Ivana Kekez, Ita Gruić Sovulj, Dubravka Matković-Čalogović i Jasmina Rokov Plavec te donedavni asistent Jurica Baranašić su u suradnji s Vesnom Hodnik i Gregorom Anderluhom s Kemijskog instituta u Ljubljani i Anne-Marie Duchêne s Instituta za molekularnu biologiju biljaka (Strasbourg, Francuska) objavili rad Arabidopsis seryl-tRNA synthetase: the first crystal structure and novel protein interactor of plant aminoacyl-tRNA synthetase u uglednom časopisu FEBS Journal (IF 4,53).
Rad opisuje kristalnu strukturu i proteinske interakcije biljne seril-tRNA-sintetaze (SerRS). Genetički kod dešifriraju aminoacil-tRNA-sintetaze (aaRS), enzimi koji kovalentno povezuju tRNA s pripadnom aminokiselinom u procesu translacije. Mnoge aaRS sudjeluju u različitim staničnim procesima izvan translacije, djelujući samostalno ili u kompleksu s drugim proteinima. Međutim, istraživanja nekanonskih funkcija i proteinskih kompleksa biljnih aaRS su izuzetno rijetka. Također nedostaju strukturne studije biljnih aaRS. U radu je određena kristalna struktura SerRS iz biljke Arabidopsis thaliana, ujedno i prva kristalografska struktura biljne aaRS. Protein pokazuje strukturne značajke tipične za kanonske SerRS, osim što sadrži jedinstven disulfidni most koji je očuvan samo u biljnim SerRS. Korištenjem metode dvaju kvaščevih hibrida identificiran je protein BEN1 kao proteinski interaktor SerRS. Protein BEN1 uključen je u metabolizam biljnih hormona brasinosteroida. Kompleks SerRS:BEN1 jedan je od prvih proteinskih kompleksa biljnih aaRS otkrivenih do sada i jedan od rijetkih primjera interakcije aaRS s enzimima koji su uključeni u primarni ili sekundarni metabolizam. Pripremljene su skraćene inačice SerRS i BEN1 u svrhu određivanja interakcijskih domena. Detaljne biofizičke analize su pokazale da sučelje dvaju proteina uključuje globularnu katalitičku domenu SerRS i N-terminalni produžetak BEN1. Protein BEN1 nema utjecaj na aminoacilacijsku aktivnost SerRS, što ukazuje da primarna funkcija kompleksa nije modifikacija enzimske aktivnosti SerRS, već vjerojatno SerRS obavlja nekanonsku funkciju posredovanu s BEN1. Interakcija proteina SerRS i BEN1 ukazuje na dosad neistraženu vezu između translacije proteina i steroidnog metabolizma u biljaka.
Ovo istraživanje je ostvareno u okviru projekata Nekanonske uloge aminoacil-tRNA-sintetaza (09.01/293) i Aminoacil-tRNA-sintetaze kao čuvari standardnog genetičkog koda (IP-2016-06-6272) financiranih od strane Hrvatske zaklade za znanost.