Rad opisuje diskriminaciju nepripadnih aminokiselina valina i norvalina od strane izoleucil-tRNA-sintetaze (IleRS) i posljedice pogrešnog odabira aminokiselina u biosintezi proteina. Valin je prirodna, proteinogena aminokiselina koja je uvijek prisutna u stanici, dok je norvalin neproteinogena aminokiselina i metabolički nusprodukt koji se sintetizira samo pri određenim uvjetima. Autori su pokazali da izoleucil-tRNA-sintetaza podjednako učinkovito aktivira valin i norvalin u svom sintetskom aktivnom mjestu i prenosi ih na izoleucinsku tRNA. Stoga IleRS ima dodatnu hidrolitičku domenu kojom popravlja svoju pogrešku i hidrolizira valil- i norvalil-tRNA^Ile, pri čemu je hidroliza norvalil-tRNA^Ile učinkovitija. Ukoliko se hidrolitička domena deaktivira, valin i norvalin se u visokom postotku mogu ugraditi u proteom, na položaje kodiranim izoleucinskim kodonima. Iako je analiza proteoma spektrometrijom masa i bioinformatička analiza pokazala da ne postoje značajne razlike u položaju i udjelu pogrešno translatiranih kodona za izoleucin, in vivo pokusi su pokazali da je ugradnja norvalina u proteine ipak pogubnija za stanice Escherichia coli od pogrešne ugradnje valina. Budući da strukturno slične i evolucijski srodne valil- i leucil-tRNA-sintetaza također uspješno hidroliziraju norvalil-tRNA, rezultati imaju zanimljive evolucijske implikacije - da se zajednička hidrolitička domena razvila vrlo rano kako bi se spriječila infiltracija norvalina u proteine u još ranoj fazi evolucije živog svijeta.

Zajedno sa znanstvenicima s Kemijskog odsjeka, u istraživanju su sudjelovali Maja Šemanjski i Boris Maček sa Sveučilišta u Tübingenu, Agnes Toth-Petroczy sa Max Planck Institute of Molecular Cell Biology and Genetics u Dresdenu, Dan S.Tawfik s Weizmann Institute of Science u Rehovotu  i Nevena Cvetešić s Imperial College u Londonu. Ovo istraživanje ostvareno je u okviru projekta Aminoacil-tRNA-sintetaze kao čuvari standardnog genetičkog koda (IP-2016-06-6272) financiranog od strane Hrvatske zaklade za znanost.