Pristupačnost
U razdoblju od ponedjeljka, 27. listopada do srijede, 29. listopada 2025. godine održat će se na Kemijskom odsjeku Prirodoslovno-matematičkog fakulteta Sveučilišta u Zagrebu Koordinacijski sastanak CEEPUS mreže Colloids and nanomaterials in education and research na kojem će sudjelovati 12 koordinatora iz Mađarske, Slovenije, Srbije, Moldavije, Bosne i Hercegovine, Sjeverne Makedonije, Albanije, Kosova i Hrvatske. CEEPUS je srednjoeuropski program akademske mobilnosti koji uključuje razmjenu studenata prijediplomskog, diplomskog i doktorskog studija te nastavnika, a glavni koordinator mreže Colloids and nanomaterials in education and research je nastavnik Kemijskog odsjeka prof. dr. sc. Davor Kovačević. Pozivamo sve zainteresirane nastavnike i studente na predstavljanje svih partnera u mreži koje će se održati u utorak, 28. listopada 2025. prema navedenom rasporedu.
U petak i subotu 10. i 11. listopada ove godine na Kemijskom odsjeku PMF-a održat će se jubilarni 10. Simpozij studenata kemičara (SiSK10). Simpozij, u organizaciji Studentske sekcije Hrvatskoga kemijskog društva, znanstveni je skup za studente kemije i srodnih usmjerenja, čija je osnovna svrha omogućiti studentima razmjenu znanja, iskustava te prezentaciju vlastitih radova. Na ovogodišnjemu se skupu očekuje preko 50 studentskih priopćenja (posterskih i usmenih), četiri pozvana te dva plenarna predavanja.
Posebno nam je zadovoljstvo ove godine kao plenarnog predavača na SiSK-u pozdraviti Mortena Petera Meldala, dobitnika Nobelove nagrade za kemiju (2022). Profesor Medal predaje na Sveučilištu u Kopenhagenu gdje je osnovao i vodi Centar za evolucijsku i kemijsku biologiju. Njegovi najpoznatiji doprinosi su u području razvoja bakrom kataliziranih azidno-alkinskih cikloadicijskih (CuAAC-klik) i intramolekulskih N-acil iminijevih kaskadnih (INAIC) reakcija, te metoda koje se rabe u peptidnoj i kombinatoričkoj kemiji. Plenarno predavanje pod naslovom “Molecular click adventures: the Intramolecular INAIC-click reaction” održat će u subotu 11. listopada s početkom u 10 sati u predavaonici A1.
Pozivaju se studenti da se prijave za Nagradu Kemijskog odsjeka za znanstveno-istraživački rad.
Za prijavu je potrebno dostaviti do 15. 10. 2025. sljedeću dokumentaciju u Ured pročelnika Kemijskog odsjeka: ispunjeni prijavni obrazac, ispis rada, obrazloženje mentora, te sve materijale u elektroničkom obliku, u skladu s Pravilnikom.
Zbog povećanog obujma posla tražimo motivirane studente koji su spremni učiti o kemiji i pomagati u njenom izvođenju. Radit ćete u dinamičnom okruženju te imati priliku naučiti praktične vještine rada u laboratoriju. Sve informacije su dostupne ovdje.
Želiš ispuniti svoje dane s novim iskustvima i probati nešto više od klasičnog studiranja i polaganja ispita? Voliš upoznavati nove ljude i želiš poraditi na svojim mekim vještinama, a pritom se i ludo zabaviti? Sve to ti pruža BEST, a i mnogo više!
BEST (Board of European Students of Technology) je udruga europskih studenata tehničkih i tehnoloških fakulteta u kojoj kroz balans rada i zabave u opuštenoj atmosferi imaš mogućnost stupiti u kontakt s tvrtkama, sudjelovati u organizaciji lokalnih i međunarodnih projekata i pritom razvijati vještine rada u timu, vođenja, javnog govora, odnosa s javnošću i mnogih drugih.
U potrazi smo za novim članovima pa se prijavi putem forme na poveznici i dođi na kviz i uvodni sastanak za nove članove koji će se održati 21.10. s početkom u 17:30 na FER-u (Martinovka - učionica M7). Također, možeš nam se pridružiti na redovnim sastancima koji se održavaju svaki četvrtak u 20:00 na FER-u.
Za više informacija - potraži nas na Instagramu ili posjeti našu web stranicu best.hr.
Znanstvenici Zavoda za biokemiju Kemijskog odsjeka Igor Živković, Aleksandra Maršavelski i Ita Gruić Sovulj, studentica Kate Ivković i bivša djelatnica Nevena Cvetešić, objavili su rad pod naslovom Negative catalysis by the editing domain of class I aminoacyl-tRNA synthetases u vrhunskom časopisu Nucleic Acids Research (IF 16,971).
Aminoacil-tRNA-sintetaze su ključni enzimi u prijenosu genetičke informacije koji, u sintetskom aktivnom mjestu, kovalentno povezuju pripadni par aminokiseline i tRNA. Njihova točnost je presudna za stanicu jer definira točnost biosinteze proteina. Navedeni enzimi katkada griješe i nepripadnu aminokiselinu sparuju s tRNA. No, pogrešno aminocilirana tRNA hidrolizira se u njihovom korektivnom mjestu, prevenirajući tako nastajanje pogrešno sintetiziranih proteina. U ovom radu rasvijetlili smo mehanizam kojim se ostvaruje specifičnost korektivnog mjesta aminoacil-tRNA-sintetaza razreda I, koristeći izoleucil-tRNA-sintetazu kao modelni enzim. Suprotno od dosadašnjeg modela po kojemu je korektivno mjesto visoko specifično samo za jednu ili nekolicinu nepripadnih aminokiselina s kojima enzim najviše griješi, naša istraživanja su pokazala da je korektivno mjesto široke supstratne specifičnosti te eliminira niz nepripadnih aminokiselina uključujući i one s kojima enzim griješi izuzetno rijetko. S druge strane, korektivno mjesto je vrlo specifično u prevenciji hidrolize pripadnog para aminokiseline i tRNA. To sugerira da je specifičnost hidrolitičkog korektivnog mjesta temeljno evoluirala kroz prinicipe negativne katalize, koristeći bočne ogranake u aktivnom mjestu za specifičnu destabilizaciju reakcijskog puta hidrolize isključivo pripadno aminoacilirane tRNA (Ile-tRNAIle u slučaju izoleucil-tRNA-sintetaze).
Ovim istraživanjem prvi puta je detaljno okarakteriziran mehanizam ostvarivanja enzimske specifičnosti putem negativne katalize kod enzima iz obitelji aminoacil-tRNA-sintetaza čime je ostvaren novi pomak u razumijevanju načina djelovanja ovih drvenih i za život neophodnih enzima. Implikacija novog modela ima značajnu primjenu u sintetskoj biologiji jer pokazuje da korektivno mjesto široke specifičnosti može biti prepreka ugradnji nestandardnih aminokiselina u dizajnerske proteine.
Ovo istraživanje ostvareno je u okviru projekata Aminoacil-tRNA-sintetaze kao čuvari standardnog genetičkog koda (IP-2016-06-6272) financiranog od strane Hrvatske zaklade za znanost te Investigation of substrate and editing specificity in tRNA synthetases and the mechanism of antibiotic action (IZHRZ0_180567).