Pristupačnost
U petak i subotu 10. i 11. listopada ove godine na Kemijskom odsjeku PMF-a održat će se jubilarni 10. Simpozij studenata kemičara (SiSK10). Simpozij, u organizaciji Studentske sekcije Hrvatskoga kemijskog društva, znanstveni je skup za studente kemije i srodnih usmjerenja, čija je osnovna svrha omogućiti studentima razmjenu znanja, iskustava te prezentaciju vlastitih radova. Na ovogodišnjemu se skupu očekuje preko 50 studentskih priopćenja (posterskih i usmenih), četiri pozvana te dva plenarna predavanja.
Posebno nam je zadovoljstvo ove godine kao plenarnog predavača na SiSK-u pozdraviti Mortena Petera Meldala, dobitnika Nobelove nagrade za kemiju (2022). Profesor Medal predaje na Sveučilištu u Kopenhagenu gdje je osnovao i vodi Centar za evolucijsku i kemijsku biologiju. Njegovi najpoznatiji doprinosi su u području razvoja bakrom kataliziranih azidno-alkinskih cikloadicijskih (CuAAC-klik) i intramolekulskih N-acil iminijevih kaskadnih (INAIC) reakcija, te metoda koje se rabe u peptidnoj i kombinatoričkoj kemiji. Plenarno predavanje pod naslovom “Molecular click adventures: the Intramolecular INAIC-click reaction” održat će u subotu 11. listopada s početkom u 10 sati u predavaonici A1.
Pozivaju se studenti da se prijave za Nagradu Kemijskog odsjeka za znanstveno-istraživački rad.
Za prijavu je potrebno dostaviti do 15. 10. 2025. sljedeću dokumentaciju u Ured pročelnika Kemijskog odsjeka: ispunjeni prijavni obrazac, ispis rada, obrazloženje mentora, te sve materijale u elektroničkom obliku, u skladu s Pravilnikom.
Započnite svoju karijeru i postanite dio PLIVINOG tima, koji pruža priliku za profesionalni razvoj kroz rad na izazovnim i dinamičnim zadacima!
je na 4. ili 5. godini ili apsolvent/ica prirodoslovnog ili tehničkog fakulteta,
raspoloživ/a je za rad u jutarnjoj smjeni najmanje 30 sati tjedno kroz duži vremenski period,
ima studentska prava još minimalno 10 mjeseci,
dobro poznaje MS Office alate,
odlikuje se temeljitošću, odgovornošću i orijentiranošću na detalje.
priliku za stjecanje praktičnog iskustva u internacionalnoj kompaniji,
rad u profesionalnom i podržavajućem okruženju,
mogućnost učenja kroz svakodnevne izazovne zadatke.
Ako ste se prepoznali u ovom oglasu i želite iskoristiti priliku, prijavite se najkasnije do 12.10.2025.
Redoviti studenti koji su prvi put upisali prvu godinu studija u akademskoj godini 2023./2024., budući da se na njih primjenjuje zakonska odredba o dopuštenosti ponavljanja iste godine studija najviše jedanput u redovitom statusu, prilikom upisa u akademsku godinu 2025./2026. će se (ovisno o svojim konkretnim okolnostima dosadašnjeg tijeka studija) možda naći u situaciji da ne mogu biti u redovitom statusu te im na raspolaganju stoji mogućnost nastavka studija u izvanrednom statusu.
Za PMF je izvanredni status novina te je Pravilnikom o studiranju PMF-a propisano:
Obavijesti o konkretiziranju promjene statusa iz redovitog u izvanredni status i tehnički detalji bit će poznati prije jesenskih upisa, stoga molimo da pratite obavijesti na stranicama odsjeka i Fakulteta.
Ono što je sada važno zbog navedene problematike je sljedeće:
Znanstvenici Zavoda za biokemiju Kemijskog odsjeka Igor Živković, Aleksandra Maršavelski i Ita Gruić Sovulj, studentica Kate Ivković i bivša djelatnica Nevena Cvetešić, objavili su rad pod naslovom Negative catalysis by the editing domain of class I aminoacyl-tRNA synthetases u vrhunskom časopisu Nucleic Acids Research (IF 16,971).
Aminoacil-tRNA-sintetaze su ključni enzimi u prijenosu genetičke informacije koji, u sintetskom aktivnom mjestu, kovalentno povezuju pripadni par aminokiseline i tRNA. Njihova točnost je presudna za stanicu jer definira točnost biosinteze proteina. Navedeni enzimi katkada griješe i nepripadnu aminokiselinu sparuju s tRNA. No, pogrešno aminocilirana tRNA hidrolizira se u njihovom korektivnom mjestu, prevenirajući tako nastajanje pogrešno sintetiziranih proteina. U ovom radu rasvijetlili smo mehanizam kojim se ostvaruje specifičnost korektivnog mjesta aminoacil-tRNA-sintetaza razreda I, koristeći izoleucil-tRNA-sintetazu kao modelni enzim. Suprotno od dosadašnjeg modela po kojemu je korektivno mjesto visoko specifično samo za jednu ili nekolicinu nepripadnih aminokiselina s kojima enzim najviše griješi, naša istraživanja su pokazala da je korektivno mjesto široke supstratne specifičnosti te eliminira niz nepripadnih aminokiselina uključujući i one s kojima enzim griješi izuzetno rijetko. S druge strane, korektivno mjesto je vrlo specifično u prevenciji hidrolize pripadnog para aminokiseline i tRNA. To sugerira da je specifičnost hidrolitičkog korektivnog mjesta temeljno evoluirala kroz prinicipe negativne katalize, koristeći bočne ogranake u aktivnom mjestu za specifičnu destabilizaciju reakcijskog puta hidrolize isključivo pripadno aminoacilirane tRNA (Ile-tRNAIle u slučaju izoleucil-tRNA-sintetaze).
Ovim istraživanjem prvi puta je detaljno okarakteriziran mehanizam ostvarivanja enzimske specifičnosti putem negativne katalize kod enzima iz obitelji aminoacil-tRNA-sintetaza čime je ostvaren novi pomak u razumijevanju načina djelovanja ovih drvenih i za život neophodnih enzima. Implikacija novog modela ima značajnu primjenu u sintetskoj biologiji jer pokazuje da korektivno mjesto široke specifičnosti može biti prepreka ugradnji nestandardnih aminokiselina u dizajnerske proteine.
Ovo istraživanje ostvareno je u okviru projekata Aminoacil-tRNA-sintetaze kao čuvari standardnog genetičkog koda (IP-2016-06-6272) financiranog od strane Hrvatske zaklade za znanost te Investigation of substrate and editing specificity in tRNA synthetases and the mechanism of antibiotic action (IZHRZ0_180567).